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Invertase, glucose oxidase and catalase for converting sucrose to fructose and gluconic acid through batch and membrane-continuous reactors

SILVA, Aline Ramos da; TOMOTANI, Ester Junko; VITOLO, Michele
Fonte: Universidade de São Paulo, Faculdade de Ciências Farmacêuticas Publicador: Universidade de São Paulo, Faculdade de Ciências Farmacêuticas
Tipo: Artigo de Revista Científica
Português
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37.36052%
Conversion of sucrose into fructose and gluconic acid using invertase, glucose oxidase and catalase was studied by discontinuous (sequential or simultaneous addition of the enzymes) and continuous (simultaneous addition of the enzymes in a 100 kDa-ultrafiltration membrane reactor) processes. The following parameters were varied: concentration of enzymes, initial concentration of substrates (sucrose and glucose), pH, temperature and feeding rate (for continuous process). The highest yield of conversion (100%) was attained through the discontinuous (batch) process carried out at pH 4.5 and 37 ºC by the sequential addition of invertase (14.3 U), glucose oxidase (10,000 U) and catalase (59,000 U).; Neste trabalho estudou-se a conversão da sacarose em frutose e ácido glicônico, usando as enzimas invertase, glicose oxidase e catalase, através do emprego de processo descontínuo (com adição sequencial ou simultânea das enzimas) e contínuo (adição simultânea das enzimas em reator com membrana acoplado à membrana de ultrafiltração de 100 kDa). Os parâmetros variados foram: a concentração das enzimas, a concentração inicial dos substratos (sacarose e glicose), o pH, a temperatura e a vazão específica de alimentação (processo contínuo). Obteve-se rendimento de 100%...

Metabolização de açúcares em linhagens de Saccharomyces cerevisiae com e sem transportador de sacarose e diferentes atividades de invertase; Sugar metabolization of Saccharomyces cerevisiae with transporter of sucrose and different invertase activity

Parazzi Júnior, Osmar
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 22/09/2006 Português
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37.593247%
O presente trabalho teve por objetivo avaliar o perfil metabólico da utilização dos açúcares por diferentes leveduras (BG-1, CAT-1, FLEISCHMANN, PE-2, 1403-7A e LCM001) em diferentes meios de crescimento e também analisar o comportamento e a atividade de invertase destas leveduras durante um processo fermentativo com reciclos de células, semelhantemente ao processo industrial, levando em consideração os parâmetros: produção de etanol, formação de biomassa, produção de trealose, glicogênio, glicerol, rendimento e eficiência fermentativa. Os experimentos foram divididos em três partes: a 1a foi a quantificação da atividade de invertase das diferentes leveduras, em mosto de fermentação à base de mel e água (13% ART), a 2a analisouse o perfil de metabolização em diferentes meios de crescimento à base de YEP com 2% de açúcares (glicose, sacarose, ou glicose + sacarose), e a 3a foi a realização de uma fermentação alcoólica com 4 reciclos de células, com mosto de mel (13% ART), sendo os três primeiros utilizados para a avaliação do rendimento fermentativo, bem como seus indicadores (trealose, glicogênio, viabilidade, entre outros) e o último, destinado ao perfil de metabolização de açúcares em condições de fermentação. Os resultados mostram que as leveduras possuem diferentes atividades de invertase (BG-1 = 7...

Atividade invertásica de células intactas de levedura (Saccharomyces cerevisiae) obtidas por cultivo contínuo; Invertase activity of intact yeast cells (Saccharomyces cerevisiae) attained form continuos culture

Vitolo, Michele
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 06/04/1986 Português
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37.635%
Mediu-se a atividade invertásica de células intactas de levedura (S. cerevisiae) cultivadas por processo contínuo em meio preparado a partir de melaço de cana-de-açúcar, nas seguintes condições: a) aerobiose, com adição de nutrientes ao meio D(h-1): 0,10 e 0,24 Φ (l/l.min): 1 e 2 N(min-1): 500 e 700 b) aerobiose, sem adição de nutrientes ao meio D(h-1): 0,11; 0,14 e 0,23 Φ (l/l.min): 1 e 2 N(min-1): 500 c) anaerobiose, com e sem adição de nutrientes ao meio D(h-1): 0,24 N(min-1): 500 Nas condições referidas obtiveram-se cultivos contínuos em regime permanente e transiente. Realizou-se, também, cultivo descontínuo de células (mosto suplementado, Φ = 2 l/l.min e N = 500 min-1), constatando-se que a atividade invertásica específica (v) variava no decorrer do processo. A análise dos resultados deste ensaio permitiu concluir que a variação de v poderia ser o resultado de um mecanismo de repressão-desrepressão controlado pela concentração de glicose no meio. Outrossim, o valor constante de v no final do processo refletiria o fato de que a enzima na realidade está imobilizada na parede celular. No caso dos cultivos contínuos foi observado que os valores de v, em função do tempo, oscilaram...

Ultrasound effects on invertase from Aspergillus niger

Vargas, LHM; Piao, ACS; Domingos, R. N.; Carmona, E. C.
Fonte: Kluwer Academic Publ Publicador: Kluwer Academic Publ
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 137-142
Português
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37.418096%
Ultrasound effects on the release and activity of invertase from Aspergillus niger cultivated in a medium containing sucrose and peptone and in another with sugar-cane molasses and peptone were investigated. Irradiation was conducted for periods of 2 - 10 min. with waves of amplitude 20 and 40 using an ultrasound processor of 20 kHz. Product formation was determined as reducing equivalents formed by time units using 3,5-dinitrosalicylic acid. Total and specific activities of the culture supernatants were compared in the presence and absence of sonication. Both amplitudes promoted a significant increase of total invertase activity in the time periods investigated and the highest values were obtained with an amplitude of 20. Ultrasound irradiation caused cell disruption, thus releasing invertase and, after 4 min, activation of the enzyme also occurred. The best conditions for production, extraction and activation of invertase were in molasses medium containing peptone and irradiation with ultrasound waves at 20 for 8 min. This method showed high efficiency for the extraction and activation of invertase from A. niger as well as a great potential for use in industrial processes.

Produção de glicose e frutose por invertase de Saccharomyces cerevisiae imobilizada em suporte MANAE-agarose

Goulart, Antonio José; Francisco dos Santos, Andréa; Tavano, Olga Luisa; César Vinueza, Julio; Contiero, Jonas; Monti, Rubens
Fonte: Universidade Estadual Paulista Publicador: Universidade Estadual Paulista
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 169-175
Português
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37.36052%
Invertase from Saccharomyces cerevisiae was immobilized on agarose beads, activated with various groups (glyoxyl, MANAE or glutaraldehyde), and on some commercial epoxy supports (Eupergit and Sepabeads). Very active and stable invertase derivatives were produced by the adsorption of the enzyme on MANAE-agarose, MANAE-agarose treated with glutaraldhyde and glutaraldehyde-agarose supports. At pH 5.0, these derivatives retained full activity after 24h at 40°C and 50 °C. When assayed at 40°C and 50°C, with the pH adjusted to 7.0, the invertase-MANAE-agarose derivative treated with glutaraldehyde retained 80% of the initial activity. Recovered activities of the derivatives produced with MANAE, MANAE treated with glutaraldehyde and glutaraldehyde alone were 73.5%, 44.4% and 36.8%, respectively. These three preparations were successfully employed to produce glucose and fructose in 3 cycles of sucrose hydrolysis.

Imobilização de invertase comercial e de Saccharomyces cerevisiae em sabugo de milho e bagaço de cana-de-açúcar

Santos, Andréa Francisco dos
Fonte: Universidade Estadual Paulista (UNESP) Publicador: Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: 93 f.
Português
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37.697737%
Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq); Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES); Pós-graduação em Alimentos e Nutrição - FCFAR; Invertase ou β –D frutofuranosidase (EC 3.2.1.26) é uma enzima que catalisa a hidrólise do terminal não redutor do resíduo β- frutofuranosidase em frutofuranosídeos. A imobilização em suportes lignocelulósicos como resíduos bagaço de cana (BC) e resíduos de sabugo de milho (SM) são favoráveis, pois são suportes de baixo custo. A invertase comercial e extraída de Saccharomyces cerevisiae e os derivados foram caracterizadas enzimaticamente. O pH ótimo encontrado para os derivados foram bem próximas da encontrada para as invertases livres, em torno de pH 4,5 a 5,5. Os derivados apresentaram estabilidade térmica superior a das invertases livres e alguns derivados tiveram acréscimos na temperatura, como os derivados da invertase extraída obtido com pó BC e SM glutaraldeído e derivados da invertase comercial obtido com pó SM e BC amino e BC glioxil. A energia de ativação encontrada para a maioria dos derivados apresentou- se na faixa de 12 a 29 kJ/ mol, valores inferiores ao encontrados para as formas livres de invertase...

Characterization of the co-purified invertase and beta-glucosidase of a multifunctional extract from Aspergillus terreus

Giraldo, Marielle Aleixo; Goncalves, Heloisa Bressan; Melo Furriel, Rosa dos Prazeres; Jorge, Joo Atilio; Souza Guimares, Luis Henrique
Fonte: Springer Publicador: Springer
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 1501-1510
Português
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37.554004%
The filamentous fungus Aspergillus terreus secretes both invertase and beta-glucosidase when grown under submerged fermentation containing rye flour as the carbon source. The aim of this study was to characterize the co-purified fraction, especially the invertase activity. An invertase and a beta-glucosidase were co-purified by two chromatographic steps, and the isolated enzymatic fraction was 139-fold enriched in invertase activity. SDS-PAGE analysis of the co-purified enzymes suggests that the protein fraction with invertase activity was heterodimeric, with subunits of 47 and 27 kDa. Maximal invertase activity, which was determined by response surface methodology, occurred in pH and temperature ranges of 4.0-6.0 and 55-65 A degrees C, respectively. The invertase in co-purified enzymes was stable for 1 h at pH 3.0-10.0 and maintained full activity for up to 1 h at 55 A degrees C when diluted in water. Invertase activity was stimulated by 1 mM concentrations of Mn2+ (161 %), Co2+ (68 %) and Mg2+ (61 %) and was inhibited by Al3+, Ag+, Fe2+ and Fe3+. In addition to sucrose, the co-purified enzymes hydrolyzed cellobiose, inulin and raffinose, and the apparent affinities for sucrose and cellobiose were quite similar (K-M = 22 mM). However...

Uso de invertase imobilizada em pó de sabugo de milho para produção de açúcar invertido

Caravante, Ana Lucia Chung
Fonte: Universidade Estadual Paulista (UNESP) Publicador: Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: 88 f. : tabs, figs.
Português
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37.463152%
Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES); Pós-graduação em Alimentos e Nutrição - FCFAR; A imobilização da invertase em resíduos agroindustriais traz diversas vantagens, como a criação de uma inovação biotecnológica, reaproveitamento de matérias e obtenção de açúcar invertido de alta qualidade e alto grau de pureza. O objetivo do trabalho foi analisar métodos físicos de extração da invertase de Saccharomyces cerevisiae e protocolos de ativação de pó de sabugo de milho para imobilização da enzima, e posteriormente avaliar os derivados quanto à potencialidade para produção de açúcar invertido. A levedura foi submetida a seis tratamentos físicos de rompimento: (1) congelamento, (2) congelamento com água, (3) ultrassom, (4) agitação na presença de abrasivos, (5) maceração sem solventes orgânicos e (6) maceração com éter. O extrato do melhor método foi parcialmente purificado. O pó de sabugo de milho foi ativado (1) com a formação de grupos glioxil, amino e glutaraldeído subsequentes, ou (2) com oxidação direta, formação de grupos amino e glutaraldeído, também subsequentes. A estabilidade térmica, inativação térmica e meia vida dos derivados foram avaliadas. O melhor derivado foi então estocado úmido...

Invertase from a Candida stellata strain isolated from grape: production and physico-chemical characterization

Gargel, Cristiane Abe; Baffi, Milla Alves; Gomes, Eleni; Silva, Roberto da
Fonte: Universidade Estadual Paulista Publicador: Universidade Estadual Paulista
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 24-28
Português
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37.36052%
Invertases are enzymes which hydrolyze the sucrose and are widely employed in food and pharmaceutical industries. In this work, the screening of autochthonous grape yeasts from Brazil was carried out in order to investigate their invertase production potential. Yeasts belonging to Saccharomyces, Hanseniaspora, Sporidiobolus, Issatchenkia, Candida, Cryptococcus and Pichia genera were analyzed by submerged fermentation (SbmF) using sucrose as substrate. Among them, Candida stellata strain (N5 strain) was selected as the best producer (10.6 U/ml after 48 hours of SbmF). This invertase showed optimal activity at pH 3.0 and 55°C, demonstrating appropriate characters for application in several industrial processes, which includes high temperatures and acid pHs. In addition, this invertase extract presented tolerance to low concentrations of ethanol, suggesting that it could also be suitable for application at the beginning of alcoholic fermentation. These data provide promising prospects of the use of this new invertase in food and ethanol industry.

Utilização do yacon (Smallanthus sonchifolia) para estudo de seus açucares e como fonte de invertase : purificação e caracterização de invertase extraida do yacon

Luciana Maria Liboni Passos
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 06/09/2002 Português
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37.575112%
o yacon é uma raiz andina, rica em frutooligossacarídeos, e de fácil cultivo. Além da presença de grande quantidade de açúcares, há evidências da presença de enzimas do tipo beta-frutofuranosidases, como invertases, em seu metabolismo. Raízes de yacon (Smallanthus sonchifolia) foram colhidas e armazenadas em diferentes condições. Foram acompanhados o conteúdo de carboidratos e a atividade enzimática de invertases destas raízes. Em termos de carboidratos as maiores mudanças observadas, nas raízes de yacon, foram no conteúdo de frutose e 1-kestose. A atividade enzimática variou bastante durante os diferentes armazenamentos, sendo a atividade máxima de invertase obtida após 15 dias de armazenamento a 4°C. As concentrações dos açúcares variaram bastante, sendo que os açúcares que se encontraram em maiores concentrações foram frutose e 1-kestose. As concentrações dos açúcares como um todo aumentaram durante os diferentes armazenamentos. Enzimas do tipo beta-frutofuranosidase foram extraídas de yacon. A otimização da extração foi realizada utilizando diferentes tampões, com diferentes valores de pH, e com diferentes tipos de fracionamento de proteínas. O extrato enzimático de yacon apresentou invertase com pH ótimo igual a 5...

EFEITO DA ASSOCIAÇÃO DE PECTINASE, INVERTASE E GLICOSE ISOMERASE NA QUALIDADE DO SUCO DE BANANA

CARDOSO,Marisa H.; JACKIX,Marisa N.H.; MENEZES,Hilary C.; GONÇALVES,Elisabeth B.; MARQUES,Simone V.B.
Fonte: Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos Publicador: Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/08/1998 Português
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37.418096%
O efeito do tratamento em que se associou as enzimas comerciais: 0,03 % v/p de pectinase (Clarex) a 0,6 % v/p de invertase (Invertase-S) e 0,5 % p/p de glicose-isomerase (Taka-sweet) sobre purê de banana (Musa cavendishii), em condições amenas de hidrólise (40o C, 15 min.) foi observado e comparado com o efeito de outros três tratamentos enzimáticos: 0,03 % v/p de pectinase (Clarex); 0,03 % v/p de pectinase (Clarex) associada à 0,6 % v/p de invertase (Invertase-S); e 0,03 % v/p de pectinase (Sigma) associada a 0,03 % v/p de celulase (Sigma), visando determinar a qualidade representada por um conjunto de propriedades físicas, fisico-químicas, químicas, microbiológicas e sensoriais dos sucos de banana obtidos. Essas propriedades não diferiram significativamente em função das pectinases e celulase empregadas. A adição de invertase provocou aumento de doçura e diminuição da viscosidade do suco. Por outro lado, a adição de glicose isomerase ao suco invertido não foi capaz de aumentar significativamente o teor de frutose.

Thermal stability and deactivation energy of free and immobilized invertase

Bassetti,F.J.; Bergamasco,R.; Moraes,F.F.; Zanin,G.M.
Fonte: Brazilian Society of Chemical Engineering Publicador: Brazilian Society of Chemical Engineering
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/12/2000 Português
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37.418096%
The thermal stability and the energy of deactivation of free invertase and the immobilized enzyme (IE) was measured at temperatures in the range of 35 to 65°C for the hydrolysis of a 5% w/v sucrose solution. The free enzyme at pH 5.0 is stable up to 50°C for a period of 4 h. Invertase immobilized in controlled pore silica by the silane-glutaraldehyde covalent method is stable up to 55ºC, in pH 4.5 for the same period. For higher temperatures the enzyme deactivation follows the exponential decay model and half-lives are 0.53, 1.80, and 13.9 h for free invertase, at 65, 60, and 55ºC, respectively. For the IE half-lives are 0.48, 1.83, and 20.9 h, at 65, 60, and 55ºC, respectively. The IE is more stable than the free invertase; the energy of deactivation being 83.1 kcal/mol for the IE and 72.0 kcal/mol for the free enzyme.

Characterization of free and immobilized invertase regarding activity and energy of activation

Bergamasco,R.; Bassetti,F.J.; Moraes,F.F. de; Zanin,G.M.
Fonte: Brazilian Society of Chemical Engineering Publicador: Brazilian Society of Chemical Engineering
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/12/2000 Português
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37.36052%
Invertase from NOVO Nordisk has been immobilized in controlled pore silica particles (diameter: 0.351 mm and mean pore size: 37.5 nm) by covalent binding with the silane-glutaraldehyde method. The activity of the free and immobilized enzyme (IE) was determined with 5% (w/v) sucrose, at 35 to 65ºC and pH from 3 to 7. Maximum activities were found in the pH range from 5 to 6 for free invertase, and pH 4.5 for the IE. Activity yield for the IE was 24%. The Energy of Activation (Ea) was found to be a function of pH, giving for free invertase, Ea = 7.0 and 6.86 kcal/mol at pH 5.0 and 5.5, respectively, whereas for the immobilized enzyme, Ea = 6.55 and 5.93 kcal/mol at pH 4.5 and 5.0, respectively.

Hydrolysis of galacto-oligosaccharides in soy molasses by α -galactosidases and invertase from Aspergillus terreus

Reis,Angélica Pataro; Guimarães,Valéria Monteze; Ferreira,Joana Gasperazzo; Queiroz,José Humberto de; Oliveira,Maria Goreti Almeida; Falkoski,Daniel Luciano; Almeida,Maíra Nicolau de; Rezende,Sebastião Tavares de
Fonte: Instituto de Tecnologia do Paraná - Tecpar Publicador: Instituto de Tecnologia do Paraná - Tecpar
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/06/2010 Português
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37.36052%
Two α -galactosidase (P1 and P2) and one invertase present in the culture of Aspergillus terreus grown on wheat straw for 168 h at 28ºC were partially purified by gel filtration and hydrophobic interaction chromatographies. Optimum pH and temperatures for P1, P2 and invertase preparations were 4.5-5.0, 5.5 and 4.0 and 60, 55 and 65ºC, respectively. The K M app for ρ -nitrophenyl-α -D-galactopyranoside were 1.32 mM and 0.72 mM for P1 and P2, respectively, while the K M app value for invertase, using sacarose as a substrate was 15.66 mM. Enzyme preparations P1 and P2 maintained their activities after pre-incubation for 3 h at 50ºC and invertase maintained about 90% after 6 h at 55 ºC. P1 and P2 presented different inhibition sensitivities by Ag+, D-galactose, and SDS. All enzyme preparations hydrolyzed galacto-ologosaccharides present in soymolasses.

Avaliação da atividade da invertase de Saccharomyces cerevisiae imobilizada em polianilina sobre o caldo de cana; Evaluation of the invertase activity of Saccharomyces cerevisiae immobilized in polyaniline on sugarcane

BARBOSA, Eduardo Fernandes
Fonte: Universidade Federal de Goiás; BR; UFG; Mestrado em Biologia; Ciências Biolóicas Publicador: Universidade Federal de Goiás; BR; UFG; Mestrado em Biologia; Ciências Biolóicas
Tipo: Dissertação Formato: application/pdf
Português
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37.575112%
This work describes the immobilization of invertase on chemically synthesized polyaniline and activated with glutaraldehyde (PANIG) for production of invert syrup from sugarcane juice. Free invertase activity present in crude extract (E.B.) obtained from cells of Saccharomyces cerevisiae, was characterized for an evaluation of interferents present in the extract on enzyme activity (optimum conditions: temperature 50 ° C, pH of 4.5 in sodium acetate buffer 0.1 mol L-1 and reaction time of 10 minutes, with an activity of 11.31 ± 0.36 EU mL-1). We tested some parameters optimization of enzyme immobilization, such as amount of enzyme, immobilization time, pH and temperature of immobilization. The optimal immobilization was obtained in buffer sodium acetate 0.1 mol L-1 pH 4.5, immobilization time of 1 hour at 50°C and 169.55 EU mg-1 PANIG. The efficiency of immobilization was 0.86. The stability of the system PANIG-Invertase was tested against the storage time and thermostability, and after 75 days storage in buffer sodium acetate 0.1 mol L-1 pH 4.5 was obtained for 94% of initial activity with only 17% retained for the free enzyme. The immobilized invertase didn t change the optimal conditions compared to the free, but the immobilized was more stable in adverse conditions such as pH below and above optimum conditions showed an increase in thermostability. Some features of the hydrolysis product were evaluated (water activity...

Produção de açúcar invertido pelo uso de invertase imobilizada em resinas

Marquez, Líbia Diniz Santos
Fonte: Universidade Federal de Uberlândia Publicador: Universidade Federal de Uberlândia
Tipo: Dissertação
Português
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37.67951%
O desenvolvimento do plano de trabalho proposto para esta dissertação refere-se à produção de açúcar invertido por invertase imobilizada em resinas trocadoras de íons. Os ensaios foram conduzidos em um microrreator de mistura com controle de temperatura e provido de agitação magnética. As concentrações de reagentes, de produtos, de invertase livre ou imobilizada e condições de pH e de temperatura seguiram planejamentos experimentais pré-estabelecidos, uma vez definida as variáveis do processo e seus níveis. Primeiramente realizou-se testes cinéticos com invertase livre a fim de determinar os parâmetros cinéticos, as melhores condições de atividade enzimática e estabilidade. A influência do pH e da temperatura foi analisada por meio de um Planejamento Composto Central (PCC) resultando em uma temperatura ótima igual a 47°C e pH 4,7. O intervalo de pH onde a enzima livre manteve-se estável está compreendido entre 5,5 a 7,5. A energia de ativação do processo de desativação térmica foi de 360 kJ/mol. A cinética de hidrólise de sacarose por invertase livre se ajustou ao modelo de inibição pelo substrato com a velocidade máxima de 0,0803 M/min, a constante cinética (Km) de 45,2 mM e a constante de inibição (Ki) de 1...

Hidrólise de sacarose por invertase imobilizada em duolite A-568 por adsorção e ligação cruzada

Cabral, Bruna Vieira
Fonte: Universidade Federal de Uberlândia Publicador: Universidade Federal de Uberlândia
Tipo: Dissertação
Português
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37.554004%
Neste trabalho estudou-se a hidrólise de sacarose por invertase de Saccharomyces cerevisiae imobilizada por adsorção iônica em resina de troca iônica Doulite A-568 seguida pelo processo de ligação cruzada com uso de glutaraldeído. Esta combinação de processos de imobilização levou a um aumento da atividade e estabilidade da enzima invertase. O intervalo de estabilidade da invertase imobilizada em relação ao pH foi entre 3 e 6, em tampão acetato 10-1M. Foi verificada uma forte dependência da estabilidade do biocatalisador imobilizada em relação à temperatura. A estabilidade térmica da enzima foi estudada na faixa de 51 a 63±1ºC. O modelo de desativação térmica de primeira ordem descreveu de forma significativa a cinética de desativação térmica da enzima imobilizada em todas as temperaturas estudadas.O valor da energia de ativação de desativação térmica de invertase de Saccharomyces cerevisiae imobilizada foi 373,73 kJ/mol ou 89,32 kcal/mol, utilizando uma concentração inicial de sacarose de 50 g/L em solução tampão acetato pH 4,9, com tempo de meia vida igual a 8,08 horas para a temperatura de 51±1°C. Ao otimizar o processo de ligação cruzada através de um Planejamento Composto Central (PCC)...

Plant regulators and invertase activity in sugarcane at the beginning of the harvest season

Leite,Glauber Henrique Pereira; Alexandre,Carlos; Crusciol,Costa; Siqueira,Gabriela Ferraz de; Silva,Marcelo de Almeida
Fonte: Universidade Federal de Santa Maria Publicador: Universidade Federal de Santa Maria
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/10/2015 Português
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37.418096%
Invertases play an essential role in partitioning photosynthates between storage and growth. The objective of this study was to evaluate the activity of acid and neutral invertases and the role they play in controlling the accumulation of sucrose in sugarcane as a result of the application of plant regulators in the beginning of the cropping season.A randomized block experimental design was adopted, with five replicates.The treatments consisted in the application of three plant regulators of the class of growth inhibitors (Sulfomethuron-methyl - 20g ha-1, Glyphosate - 0.4L ha-1, and Compounds from organic carboxylic radicals + Glyphosate - 1L ha-1 + 0.15L ha-1), in addition to a control (natural ripening).The acid and neutral invertase levels are affected in different ways and intensities, due to the active principle used as ripening agent and to the weather conditions.In sugarcane variety RB85-5453, with the conditions described in this experiment, it is suggested high levels of soluble acid invertase in relation to levels of neutral invertase; however, the first was characterized by high sucrose content in the stalks.Inverse correlation could be established for sugarcane variety RB85-5453 between soluble acid invertase levels and effective sucrose accumulation in the stalks.

Invertase, glucose oxidase and catalase for converting sucrose to fructose and gluconic acid through batch and membrane-continuous reactors

Silva, Aline Ramos da; Tomotani, Ester Junko; Vitolo, Michele
Fonte: Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas Publicador: Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas
Tipo: info:eu-repo/semantics/article; info:eu-repo/semantics/publishedVersion; ; ; ; ; ; Formato: application/pdf
Publicado em 01/06/2011 Português
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37.418096%
Neste trabalho estudou-se a conversão da sacarose em frutose e ácido glicônico, usando as enzimas invertase, glicose oxidase e catalase, através do emprego de processo descontínuo (com adição sequencial ou simultânea das enzimas) e contínuo (adição simultânea das enzimas em reator com membrana acoplado à membrana de ultrafiltração de 100 kDa). Os parâmetros variados foram: a concentração das enzimas, a concentração inicial dos substratos (sacarose e glicose), o pH, a temperatura e a vazão específica de alimentação (processo contínuo). Obteve-se rendimento de 100%, quando a conversão foi conduzida por processo descontínuo em pH 4,5 e a 37 ºC com adição seqüencial das enzimas invertase (14,3 U), glicose oxidase (10.000 U) e catalase (59.000 U).; Conversion of sucrose into fructose and gluconic acid using invertase, glucose oxidase and catalase was studied by discontinuous (sequential or simultaneous addition of the enzymes) and continuous (simultaneous addition of the enzymes in a 100 kDa-ultrafiltration membrane reactor) processes. The following parameters were varied: concentration of enzymes, initial concentration of substrates (sucrose and glucose), pH, temperature and feeding rate (for continuous process). The highest yield of conversion (100%) was attained through the discontinuous (batch) process carried out at pH 4.5 and 37 ºC by the sequential addition of invertase (14.3 U)...

Method for immobilizing invertase by adsorption on Dowex® anionic exchange resin; Método para a imobilização da invertase por adsorção em resinas trocadoras de ânions (DOWEX)

Tomotani, Ester Junko; Vitolo, Michele
Fonte: Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas Publicador: Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas
Tipo: info:eu-repo/semantics/article; info:eu-repo/semantics/publishedVersion; Artigo Avaliado pelos Pares Formato: application/pdf
Publicado em 01/06/2006 Português
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37.529128%
This communication describes a method for adsorbing the invertase (EC.3.2.1.26) on DOWEX® anion exchange resin. Among the types of DOWEX® resins studied (1x8:50-400; 1x4:50-400 and 1x2:100-400), 1X4-200 was the most suitable, because it adsorbed the invertase molecules completely and the complex 1X4-200/invertase retained 100% of the catalytic activity. Moreover, no leakage of enzyme from the support was noted at the end of the sucrose hydrolysis.; O presente trabalho descreve um método de adsorção da invertase (EC. 3.2.1.26) na resina de troca aniônica do tipo Dowex®. Entre os tipos de resinas Dowex® estudados (1x8:50-400; 1x4:50-400 e 1x2:100-400), 1x4-200 foi a mais apropriada devido à completa adsorção das moléculas de invertase e a sua retenção de atividade catalítica de 100% do complexo 1x4-200/invertase. Salienta-se ainda a ausência do desprendimento da enzima do suporte após o término da hidrólise da sacarose.